Cinetica y regulacion enzimatica



Un varón de 36 años de edad fue ingresado en el hospital a raíz de episodios de nauseas, vómitos y malestar general. Su orina era mas oscura de lo habitual. Tras la debida exploración se descubrió que presentaba aumento de tamaño y sensibilidad del hígado a la palpación. Las pruebas de función hepática resultaron anormales: el valor de la ALT plasmática era de 1,500UI/l ; el de AST era de 400UI/l. durante las siguientes 24 horas el paciente desarrollo ictericia y su valor de bilirrubina total en el plasma era de 9,0mg/dl (154 mmol/l) se le diagnostico hepatitis.

1-1que es la hepatitis, señale sus causas:

La hepatitis es un proceso inflamatorio de hígado. Entre sus múltiples causas se encuentran los agentes virales que producen hepatitis A,B, D, G y E, aunque también pueden ser desencadenadas por otros virus: citomegalovirus (CMV), Epstein Barr (EB). También es causada por el abuso del alcohol, infecciones, drogas, fármacos.


 

1.2que reacciones catalizan la AST y la ALT, cual es la coenzima:

L-alanina + alfa cetoglutarato   →ALT→ piruvato + L-glutamato

Piruvato + NADH* + H  → LDH→ L-lactato + NAD* +H2O.

Aminotransferasa (AST): cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato el axalacetato para formar alfa-cetoglutarato y aspartato.

 

La transferencia glutámica pirúvica (GTP) o la alanita aminotransferasa (ALT), cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al piruvato.

 

La coenzima es NADH +H+

 

1.3cuales condiciones son importantes mantener para la realización del ensayo enzimático:

  • la temperatura
  • el ph
  • cantidad de sustrato

 

1.1 cuales otras enzimas podrían presentar valores elevados en el plasma:

metaloproteínas, espartil-proteinazas, serin-proteinazas, GOG,la amilasa, la CPK, fosfatasa alcalina, liposa, aldosa, glutamina, transpaptidosa, glutamate, deshidrogenada, colinesterasa.

 

2- que son las enzimas:

Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica, que participan en reacciones que ocurren en los organismos vivos y que integran el metabolismo.

 

 

 

3- que son la ribozimas:

Son biocatalizadores no proteicos que actuan sobre el ARN y puede fragmentar el acido nucleico.

 

4-haga una comparación de los catalizadores orgánicos e inorgánicos en cuanto a su eficacia y su especificidad:

La principal característica que distingue a los catalizadores orgánicos es la especificidad del sustrato. Esto quiere decir que cada enzima cataliza una reacción por lo tanto son necesarias miles de ellas para acelerar la diferentes reacciones que se producen en la célula.

 

5-como puede medirse la velocidad de una reacción química:

Por la activación de los catalizadores los cuales favorecen la velocidad necesaria para iniciar la catálisis de una reacción. Entonces k1/k1= [An BM] / [A]n [B]m=Kep

 

6-a que se llama energía de activación:

Es la energía necesaria que tiene que tener el reactante para que se produzca el complejo enzima-sustrato, que es el que da producto.

 

7-cual es el efecto de los catalizadores sobre las reacciones químicas:

Los catalizadores en algunos casos bajan la energía de activación al proveer una ruta de reacción de mas baja energía y por lo tanto aceleran o retardan una reacción.

 

8-cuales son los componentes de un sistema biocatalitico:

Sustrato, complejo enzima- sustrato, biocatalizadores y producto.

 

9-cuales son las etapas de una reacción enzimática:

Unión enzima sustrato, descomposición del sustrato, enzima + sustrato

 

10-a que se llama complejo enzima sustrato:

La unión del sustrato sobre la enzima para favorecer la formación de producto.

 

11-que es el centro activo de una enzima:

Es el lugar donde se une la enzima con el sustrato.

 

12-haga un esquema del centro activo señalando sus componentes:

13-cual es el sitio alosterico:

Es el espacio de la enzima que es completamente diferente al centro activo:

 

14- defina la especificidad del sustrato:

Es la capacidad que tiene la enzima de trabajar sobre un sustrato o sobre un grupo de sustratos que tienen características estructurales similares.

 

15-defina la especificidad de la acción:

Es la capacidad de la enzima de catalizar una y solo una de las transformaciones posibles que puede experimentar el sustrato.

 

 

16-ponga un ejemplo de especificidad:

Amilasa_______almidón                    lipasa________lípidos

 

17-señale las teorias o modelos que explican la formación del complejo ES:

Modelo de llave y cerradura (Fisher)

El centro activo de la enzima y el sustrato deben parecerse estructuralmente:

 

Modelo de ajuste o adaptación inducida :

En los centros activos de las enzimas tienen formas que son complementarias al las del sustrato pero solo después que el sustrato se ha unido.

 

18-cuales son las diferentes clases de enzimas:

  • Oxidorreductasas
  • Tranferasas
  • Hidrolasa
  • Liasa
  • Isomerasas
  • Ligasas

 

19-cuales son los factores que pueden influir sobre la velocidad de una reacción enzimática:

  • Ph
  • Temperatura
  • Concentración de la enzima
  • Concentración de sustrato
  • Concentración de cofactores

 

 

20-como influye la [E]  sobre la velocidad de reacción:

La enzima es directamente proporcional con la velocidad de reacción. A mayor cantidad de enzima mayor velocidad de reacción.

 

21-haga la representación grafica:

 

 

 

22-como influye [S] sobre la velocidad de reacción:

La concentración de sustrato influye directamente proporcional con la velocidad de reacción hasta el punto en que se satura la enzima y la velocidad se mantiene constante.

 

 

23-haga la representación grafica:

24-que es la Km:

Es una constante que detalla la relación entre [S] y Vmax.

 

25- cual es el significado de la Km:

Es la constante de Michaelis-Menten, es una medida inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato. Cuanto menor sea la afinidad mayor será el valor de la Km. Cuanto mayor sea la afinidad menor será el valor de la Km.

 

26-para que sirve la representación de la LINEWEAVER-BURK:

Para tener una determinación mas exacta del valor de la velocidad máxima y además proporcionar información valiosa acerca de la inhibición enzimática.

 

27-a que se denomina ph optimo:

Es el ph adecuado para que la enzima pueda realizar su acción de manera mas efectiva.

 

28-represente gráficamente el efecto del ph y de ejemplos:

el ph optimo para actividad enzimática es neutro, es decir un ph de 7  en el cual se logra la velocidad máxima de la reacción enzimática.

29-como influye la temperatura sobre la velocidad de reacción:

Al subir la temperatura la velocidad aumenta, debido a que las enzimas son de origen proteico si la temperatura aumenta por encima de 60C la enzima se desnaturaliza y disminuye la velocidad de la reacción.

 

30-como influyen los cofactores sobre la velocidad de reacción:

A mayor cantidad de cofactores mayor la velocidad de reacción.

 

31-que son los inhibidores:

Los inhibidores son todo compuesto químico que al interactuar con la enzima provoca en esta una disminución de si acción y perdida de su efecto químico.

 

32-cuantos tipos de inhibidores hay y porga ejemplos:

 

  • Reversibles: aspirina
  • Irreversibles: órganos fosforados

33-como es posible diferenciar un inhibidor competitivo de uno no competitivo:

  • Competitivo: es aquel que compite con el sustrato por el centro activo, tiene características estructurales similares alas del sustrato.
  • No competitivos: son aquellos que no se unen al centro activo de la enzima sino a otro grupo o lugar diferente ocasionando una deformación en la conformación tridimensional de la enzima que interferirá con su actividad catalítica, la unión de este inhibidor no bloque la unión del sustrato con el centro activa de la enzima.

34-a una enzima que puede actuar sobre dos sustratos A y B se le determino su valor de Km en cada caso y obtuvieron los siguientes resultados:

Km de A → 0.01 mmol/l              Km de B → 1.10 mmol/l

Con cual de los dos sustratos tiene mayor afinidad la enzima?

Con A ya que el valor de su Km es menor, y mayor será la afinidad mientras menos sea el valor de la Km.

 

35-al lado de cada enzima coloque el nombre del sustrato correspondiente:

  • Succinato DHASA                      succinato
  • Ureasa                                         urea
  • Amilasa                                       almidón
  • Lipasa                                         lípidos
  • Citrato sintasa                           citrato
  • Anhidrasa carbonica                anhidrina de carbono
  • Alfa-ceto glutarato  Dhasa      alfa-ceto glutarato
  • Tripsina                                    tiroxina
  • Isocitrato                                    isocitrato sintetasa

 

36- a cual clase pertenecen cada una de las siguientes enzimas:

E.C.2.3.2.1.   transferasas E.C.4.1.1.6.     liasas

E.C.5.3.2.1.    isomerasas E.C..1.2.4.4.   oxidorreductasas

 

37-que son los cofactores:

Son iones metálicas o mas bien llamados coenzimas que contribuyen a la acción catalítica de las enzimas.

 

38- señale los diferentes tipos de cofactores:

  • Grupos prostéticos.
  • Coenzimas.
  • Iones activadores.

 

39-al lado de las diferentes reacciones coloque el posible cofactor que participa en ellas:

Deshidrogenación: deshidogenasas

Transaminación: transaminasas

Carboxilación: carboxilasas

40- ponga el nombre de la enzima a las siguientes reacciones:

  • Piruvato→→→→→→→→acetil-coa

NAD+

NADH+ H +                                      E→ piruvato desidrogenasa

 

 

  • Isocitrato→→→→→→→→→alfa ceto-glutarato

NAD+            CO2

NADH + H +                     E→isocitrato deshidrogenasa   y desoxihidroxilasa

 

  • Glucosa 6-p→→→→→→→→→→fructosa 6-p

E→glucosa 6-p isomerasa

41-en que consiste la modificación alosterica:

Consiste en dar enzimas cuaternarias por tener la capacidad para que se una el sustrato, inhibidores y activadores, regulan el metabolismo porque sirven en la reacciones de retroalimentación o feed back.

 

42-ponga tres ejemplos de mecanismos de modificación alosterica:

  • Glicólisis
  • Glucogénesis
  • Glucogenolisis

 

43-en que consiste la modificación covalente:

Es una modulación de la actividad catalítica de las enzimas que puede producirse pro la adherencia covalente de un grupo fosfato o uno o mas residuos.

 

44-ponga dos ejemplos de mecanismos de modificación covalente:

  • La unión de fosfatil-inositol
  • La formación de piroglutamato

 

45-que en un complejo multi enzimático ponga un ejemplo:

Es un complejo formado por múltiples enzimas: ejemplo: el complejo piruvato deshidrogenada.

 

46-que es una enzima multifuncional y ponga un ejemplo:

es una enzima que puede actuar sobre mas de un sustrato.

Ejemplo: fosfohenolpiruvato deshidrogenasa.

 

47-que son las isoenzimas:

Son distintas formas moleculares de una misma enzima que representa o muestra especificidad por el mismo sustrato.

 

48-señale los principales ejemplos de isoenzimas:

CPK: cerebro, músculo esquelético y músculo cardiaco

LDH: músculo cardiaco, corteza renal y eritrocitos

ALP: hepático, placentario, óseo.

 

49-explique con sus palabras la importancia de las enzimas no funcionales:

Estas nos permiten determinar cuando hay un daño en un tejido corporal determinado y son importantes porque a través de ellas se realizan diferentes actividades metabólicas dentro de las células y nos ayudan al diagnostico de enfermedades.

 

50- señale las principales enzimas no funcionales:

amilasa, fosfatasa acida, fosfatasa alcalina y lipasas.

 

51-coloque al lado de cada patología la enzima serica que puede utilizarse para confirmar su diagnostico:

Pancreatitis: amilasa, lipasa

Hepatitis: alt o sgot, colinesterasa

Infarto agudo del miocardio: ast, cpk, ldh, aldolasa,

52-cuantas proteínas distintas pueden presentarse en la LDH normal:

 

A) una   B) dos   C) tres D) cuatro  E)cinco

53-Que son las pro enzimas o cimógenos:

Son precursores de las enzimas

Para citar este articulo en formato APA: Revista ARQHYS. 2011, 07. Cinetica y regulacion enzimatica. Equipo de colaboradores y profesionales de la revista ARQHYS.com. Obtenido , de https://www.arqhys.com/general/cinetica-y-regulacion-enzimatica.html.





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